Identificada una nova diana terapèutica per al tractament de l’Alzheimer

-

Un estudi que compta amb la participació d’investigadors de l’Institut de Neuropatologia de l’Hospital Universitari de Bellvitge-IDIBELL, Universitat de Barcelona (UB) , Institut de Neurociències de la UB (UBNeuro) i CIBERNED ha identificat una nova diana terapèutica per al tractament de la malaltia d'Alzheimer.

El treball, liderat per les doctores Paola Bovolenta (directora) i Pilar Esteve, del Centre de Biologia Molecular Severo Ochoa i del CIBERER, ha estat publicat a la revista Nature Neuroscience. Els resultats de l’estudi indiquen que, en mostres humanes de pacients d’Alzheimer, els nivells de la proteïna SFRP1 es troben anormalment elevats i continuen augmentant amb l'avanç de la malaltia. Els experiments realitzats en ratolins, en els quals s'han valorat els principals marcadors patogènics de la malaltia, demostren que quan se'ls inactiva la funció d'aquesta proteïna es prevé la progressió de la malaltia.

Els dipòsits en el cervell de la proteïna β-amiloide són una alteració clau en la malaltia d'Alzheimer (MA). β-amiloide procedeix d'una proteïna anomenada precursor de la proteïna β-amiloide (PPA) que té propietats funcionals de senyalització en condicions normals i que es metabolitza seguint dues vies: una d'elles està intervinguda per l'actuació de γ- i β-secretases, i dona lloc a l'aparició de β-amiloide; l'altra, per β-secretases i α-secretases (ADAM10), i produeix un pèptid no-amiloidogènic. En l'Alzheimer hi ha una reducció de l'activitat de la via no-amiloidogènica en favor de la via amiloidogènica, donant lloc al dipòsit de β-amiloide a les plaques senils i als vasos sanguinis.

En aquest treball, s'ha estudiat la raó per la qual la via no-amiloidogènica està reduïda en l’Alzheimer. S'ha identificat que la producció i els nivells de l'únic inhibidor endogen conegut d’ADAM10, la proteïna SFRP1 (secreted-Frizzled-Related-Protein 1), estan elevats en el cervell i en el líquid cefaloraquidi (LCR) amb la progressió de la malaltia, i en ratolins transgènics que imiten la malaltia humana. L'expressió augmentada d’Sfrp1 es produeix en etapes primerenques de la malaltia i la hipòtesi de treball següent va ser que aquesta podria ser una raó del desequilibri entre la via amiloidogènica i la no-amiloidogènica en l’Alzheimer. Amb aquesta hipòtesi es va iniciar un tractament encaminat a inhibir l'SFRP1. La inactivació d’SFRP1 amb anticossos específics va activar la via no-amiloidogènica, va inhibir la producció de la proteïna β-amiloide i va reduir els dipòsits de plaques senils en els ratolins.

Segons destaca el director de l’Institut de Neuropatologia, Isidre Ferrer, “potser el més important en aquest estudi, des d'un punt de vista terapèutic, és que el tractament va comportar una millora dels dèficits cognitius, del funcionament electrofisiològic i de la transmissió nerviosa en els ratolins tractats”. La participació dels investigadors del centre (Ester Aso i Paula García-Esparcia, a més del professor Ferrer) ha consistit en l'estudi de mostres humanes de la malaltia i en la discussió de la interpretació i anàlisi conceptual dels resultats.

El mecanisme descrit indica una nova via per al tractament de la malaltia d’Alzheimer, encaminada a potenciar la via no-amiloidogènica de degradació de PPA, reduir els dipòsits de β-amiloide, i millorar la funció cognitiva. "Addicionalment, la reducció de nivells d’SFRP1 en el LCR pot servir com a biomarcador de la malaltia en etapes primerenques", clou el catedràtic Isidre Ferrer, membre de la Facultat de Medicina i Ciències de la Salut i de l’Institut de Neurociències de la UB (UBNeuro).

Foto: Exemple d'una placa amiloide humana positiva per a la proteïna SFRP1 (en vermell), envoltada de cèl·lules glials (en verd). Foto: CSIC / Pilar Esteve